Палеонтологи из Имперского колледжа Лондона (Великобритания), под руководством Серджио Бертаццо (Sergio Bertazzo) и Сюзанны Мейдмент (Susannah Maidment) обнаружили в ископаемых костях динозавров структуры, очень похожие на кровяные клетки и волокна белка. Статью британских исследователей, опубликованную в журнале Nature Communications, пересказывает сайт журнала Science.

В костях динозавров нашли клетки и белокБертаццо, специалист по процессам отложения минералов в костях при жизни, использует в своей работе такой инструмент, как сфокусированный ионный пучок. Им можно делать очень тонкие и ровные срезы костей, которые затем удобно рассматривать под электронным микроскопом. Таким образом ученые взяли образцы из пальцев, ребер, бедренных костей, голеней и когтей динозавров из коллекции Музея естественной истории в Лондоне.

Изучив полученные образцы, ученые были удивлены, увидев там структуры, похожие на красные кровяные клетки (эритроциты) и волокна коллагена — белка, придающего прочность костям, сухожилиям и коже.

Дальнейшие исследования показали, что обнаруженные структуры не просто похожи на эритроциты и волокна коллагена, но, скорее всего, таковыми и являются. На это указывает их анализ с помощью метода масс-спектрометрии. Так, в отношении предполагаемых волокон коллагена масс-спектрометрия показала, что три основных вещества, из которых они состоят, имеют ту же молекулярную массу, что и три основных аминокислоты, из которых состоит коллаген.

Археолог и биохимик Мэттью Коллинз (Matthew Collins) из университета Йорка, назвал это открытие коллег «замечательным». Особенно важно, указал он, что белок и клетки крови нашли в самых обычных, ничем не примечательных костях динозавров (которые, правда, хранились в лондонском Музее естественной истории в особых условиях, обеспечивших их сохранность).

В то же время, многие другие палеонтологи пока что относятся к работе ученых из Имперского колледжа Лондона скептически. Во-первых, говорят они, совпадение молекулярных масс компонентов еще не является надежным доказательством. Во-вторых, нет гарантии, что обнаруженные гипотетические волокна коллагена и кровяные клетки действительно происходят из костей динозавров, а не были занесены туда извне. Анализ находок с помощью более совершенных методов должен дать более надежные доказательства и разубедить скептиков.

Белки обычно полностью разрушаются в течение нескольких сотен, максимум тысяч лет после смерти живого существа. Однако известны исключения, когда они сохранялись на срок до 3 млн лет. В прошлом десятилетии ученые из университета Северной Каролины (США), под руководством Мэри Швейтцер (Mary Schweitzer) заявили, что извлекли коллаген из костей тираннозавра возрастом 68 млн лет. Они также сообщили, что состав этого коллагена оказался очень близким к составу такового у птиц, которые являются ближайшими потомками динозавров. Однако с тех пор повторить полученные группой Швейтцер результаты никому не удалось, что вызывает сомнения в их достоверности.

Источник: Научная Россия

Ученые из Манчестерского университета изучили десмосомы и выяснили, каким образом эти клетки скрепляют ткань человеческой кожи. Подробности их исследования опубликованы в PNAS.

Десмосомы, которые также называют пятнами слипания, дают возможность группам клеток функционировать, как структурным единицам. Именно они обеспечивают прочность кожи, а их ослабление может приводить к кожным и сердечным заболеваниям. Поэтому, естественно, ученых всегда интересовало, каким образом десмосомы делают ткани тела такими прочными. Раньше считалось, что они более жесткие, чем другие клетки. Теперь же исследование микробиологов из Манчестерского университета показало, что десмосомы, наоборот, более гибкие, чем другие клетки.

Ученые под руководством доктора Лидии Табернеро (Lydia Tabernero) смогли создать компьютерную модель десмосом. В десмосомах содержатся особые белки, как раз помогающие им соединять ткани. Исследователи выделили эти белки и смогли таким образом получить нужные им молекулы. Они подвергли их рентгеновскому рассеянию, компьютерному и биофизическому анализу, и в результате получили модель молекулы, которая оказалась совсем не такой, как предполагалось.

На компьютерной модели видно, что клетки десмосом более упорядоченные по сравнению с другими, а их упорядоченность достигается как раз за счет их гибкости. Удивительно еще и то, как отметила доктор Табернеро, что десмосомы ослабевают, когда происходит заживление раны или идет развитие эмбриона, то есть в тех ситуациях, при которых ткани должны расти, а во взрослых здоровых тканях они укрепляются, но сохраняют при этом гибкость. Некоторые биологи уже назвали это открытие революционным.

Сама доктор Табернеро сказала следующее: «Это было очень сложное исследование, но сложнее всего было осмыслить его результат, так как он противоречил всем нашим ожиданиям. Мы были очень удивлены, обнаружив гибкость этих молекул, и для того, чтобы быть уверенными в своих выводах, мы тестировали их самыми разными способами».

Источник: Научная Россия

Биохимики из Московского государственного университета раскрыли детали работы ключевого механизма клетки, который оповещает внутренние защитные механизмы и организм в целом о повреждении ДНК и необходимости ее починки или "самоуничтожения" клетки, и опубликовали результаты исследования в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

Так художник представил себе процесс починки одиночных разрывов в спирали ДНК"Теперь мы хотим понять, как данный фермент включается в ответ на разрывы в одной из двух спиралей ДНК. Это поможет нам разработать новые подходы лечения и способы облегчения судьбы людей, которые страдают от синдрома Луи-Бар и других похожих на него болезней", — заявила Светлана Хороненкова с Химического факультета МГУ, одна из авторов статьи.

Как объясняют Хороненкова и ее коллега Григорий Дьянов, каждый день в каждой клетке нашего организма происходит по 10-20 тысяч мелких поломок в ДНК, которые приводят к разрыву ее спиралей. На эти поломки реагирует целый комплекс белков и сигнальных молекул, которые распознают их, оценивают возможность починки, соединяют разорванные нити или подают сигнал на самоликвидацию клетки.

Ключевую роль в борьбе с такими разрывами играет особый фермент АТМ, механизмы включения которого и роль оставались неясными до исследования авторов статьи. Хороненкова и Дьянов попытались выяснить, как работает этот фермент и почему нарушения в его работе вызывают гибель клетки.

Для этого ученые вырастили культуру клеток кожи и проследили за тем, как они реагировали на повреждение ДНК молекулами агрессивного окислителя. Это помогло им выяснить, что ATM реагирует на относительно безобидные единичные, а не на опасные двойные разрывы нитей ДНК, как считалось ранее.

Причиной подобного "алармизма" является то, что клетка просто не успевает починить все единичные разрывы до того момента, как начинается ее деление, так как процесс их ликвидации является достаточно медленным с химической точки зрения.

Когда клетка начинает копировать спираль ДНК, одиночные разрывы в ее структуре достаточно часто превращаются в двойные разрывы, что и вызывает гибель клетки. Таким образом, белок ATM позволяет предотвратить подобный исход, приостанавливая деление до тех пор, пока все единичные разрывы не будут ликвидированы.

Как полагают ученые, собранные ими данные должны помочь их коллегам понять, как возникает синдром Луи-Бар и другие генетически обусловленные болезни, связанные с мутациями в АТМ и других белках, участвующих в починке ДНК.

Источник: РИА Новости

Группа Пабло Иглесиаса (Pablo A. Iglesias), профессора электрической и компьютерной инженерии в университете Джонса Хопкинса (США), разработала систему, которая позволяет визуализировать ответ клеточного центра управления, направляющего клетки туда, куда им следует двигаться. В своей работе ученые экспериментировали с белыми клетками крови амебы и человека. Результаты их работы опубликованы в журнале Nature Communications.

Откуда клетки знают дорогу к цели В ходе эксперимента клетки определяли путь, по которому им предстоит двигаться, на основе мельчайших различий в концентрации химических веществ между одним концом ячейки и другим. «Клетки могут обнаружить различия в концентрации до 2%, — говорит Петер Девреотес (Peter N. Devreotes), глава факультета клеточной биологии в университете Джона Хопкинса. — Они могут определять небольшие различия вне зависимости от уровня фоновой концентрации, от высокой до низкой».

«Обнаружение градиента происходит в два этапа, — говорит сотрудник лаборатории Иглесиаса Чуань-Хсян Хуан (Chuan-Hsiang Huang). — Во-первых, клетки настраиваются на уровень фонового шума. Сторона клетки, где концентрация меньше, просто перестает отвечать на запросы. Центр управления внутри клетки определяет, с какой стороны поступает сигнал, и клетка начинает двигаться в сторону большего уровня шума». 

Но чтобы начать двигаться, клетка должна так перестроить свои внутренности, чтобы из бесформенного пузыря превратиться в нечто, имеющее явно выраженные переднюю и заднюю части. Группа Петера Девреотеса провела еще один эксперимент с участием Мингджие Ван (Mingjie Wang) и Юлии Артеменко. В этой работе биологи изучали роль так называемой полярности— различия в чувствительности к химическим веществам между передней и задней частью клетки — в ответ на градиент их плотности. «Мы хотели знать, зависит ли полярность от движения и как полярность сама по себе помогает обнаружить градиенты», — объясняет Юлия Артеменко.

Исследователи использовали специальный фармацевтический «коктейль», который не демонтирует скелет клеток, а замораживает их на месте. Затем, как и в работе другой группы, они смотрели на реакции клеточного центра управления на химические градиенты. «Даже если клетки не переделывают скелет, чтобы двигаться, они всё равно улавливают сигналы от градиентов, и замороженный скелет влияет на ответ клетки на градиент, — говорит Артеменко. — Этого не произойдет, если скелет полностью исчезнет. Теперь мы знаем, что сам скелет, а не его способность перестраиваться, влияет на определение градиентов». Результаты этой работы появятся 6 ноября в журнале Cell Reports.

Полученные данные в конечном итоге могут пролить свет на целый ряд важнейших процессов, зависящих от движения клеток, включая клеточное развитие, иммунный ответ, заживление ран и регенерацию органов. Еще одно возможное приложение — борьба с раковыми метастазами.

Источник: Научная Россия

В наших клетках для каждого признака существует как минимум две копии гена — одна от матери, другая от отца. (Варианты, когда ген присутствует в нескольких копиях, сейчас не рассматриваем.) Клетка может выбрать только один какой-то ген, и тогда говорят о моноаллельной экспрессии, когда белок синтезируется лишь с одного варианта аллеля.

Эмбриональные стволовые клетки используют одновременно как материнские, так и отцовские гены. (Фото David Scharf.) Когда именно клетка выбирает в пользу того или иного аллеля? Эксперименты Дэвида Спектора (David Spector) из Лаборатории в Колд-Спринг-Харборе (США) показали, что это случается тогда, когда клетка начинает определяться со своей судьбой, то есть при переходе из эмбрионального стволового состояния в разряд чьих-то предшественников. Учёные сравнивали, как гены работают в эмбриональных стволовых клетках, которые могут превращаться во что угодно, и в клетках-предшественницах нейронов, могущих дать только нервные клетки. Оказалось, что уровень моноаллельной экспрессии в предшественниках нейронов в несколько раз больше, чем в стволовых клетках.

То есть если у стволовых клеток могут работать оба варианта гена, то у нейронных предшественников чаще остаётся только один. Происходит это благодаря эпигенетической регуляции: белки гистоны, связанные с ДНК разных аллелей, получают разные модификации, и один аллель после этого плотно упаковывается белками и становится недоступен для РНК-синтезирующих машин.

Впрочем, всё это не значит, что клетка делает такой выбор относительно вообще всех генов; некоторые из них продолжают быть активными в обеих копиях. Что особенно любопытно, когда выбор всё-таки делается, это происходит случайным образом — то есть клетке всё равно, какой копией гена пользоваться, отцовской или материнской. Но в чём тогда смысл такого выбора? 

По словам исследователей, лишь 8% генов, которые перешли на моноаллельную активность, восполняли недостаток белка, образовавшийся после отключения одного из аллелей. Получается, что моноаллельная экспрессия — это просто способ, с помощью которого можно сильно урезать количество некоторых белков, ведь клетке, чтобы начать дифференцировку, нужно как-то «проредить» их. И, возможно, среди этих белков есть как раз такие, которые при случае могут спровоцировать рак — если их, например, окажется слишком много. А благодаря моноаллельной экспрессии до рака всё-таки дело не доходит. 

Но вопросы всё равно остаются: скажем, как клетка понимает, сколько и какого белка ей нужно оставить? Хочется верить, что всё это разъяснится в следующих экспериментах. 

Результаты исследования опубликованы в Developmental Cell.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

Лауреат Нобелевской премии Джек Шостак (Jack Szostak) "оживил" созданную им  ранее искусственную "протоклетку", добавив в нее соль лимонной кислоты; теперь она может самостоятельно воспроизводить молекулу РНК, и ее мембрана  при этом не разрушается, говорится в статье, опубликованной  в журнале Science.

Лауреат Нобелевской премии "оживил" искусственную протоклеткуШостак, получивший Нобелевскую премию по физиологии и медицине 2009 года за открытие механизмов защиты хромосом теломерами, и Катаржина  Адамала (Katarzyna Adamala) из Общеклинической больницы штата Массачусетс  более десяти лет пытались понять, как протоклетки развивались от "первичного супа" из химических соединений до живых организмов, способных к репликации — "копированию" генетического материала  и его воспроизведению.

Часть этой работы заключалась в создании модели "протоклетки": ее мембрана  состояла не из "современных" молекул, а из простых жирных кислот, которые могли быть в окружающей среде молодой Земли. Однако эту модель  искусственной протоклетки следовало доработать: она не могла синтезировать  молекулу РНК — ее мембрана разрушалась.

Чтобы "оживить" искусственную протоклетку, ученым требовалось добавить ионы  магния, которые связаны с работой РНК-полимеразы — фермента, осуществляющего синтез молекул РНК. Препятствием служило то, что эти ионы  разрушали мембрану протоклетки. Шостак и Адамала попытались защитить ее  с помощью различных хелаторов — эти молекулы "связывают" между собой  ионы металла. Наиболее эффективными хелатором оказалась соль лимонной кислоты: она "выключала" разрушительное действие ионов магния, однако они по-прежнему  способствовали репликации РНК.

"Мы показали, что есть по крайней мере один способ запустить процесс  репликации РНК в клетке с простой оболочкой из жирных кислот. Сейчас мы считаем, что (на молодой Земле) должны были существовать простые  пептиды, которые действовали подобно соли лимонной кислоты, и сейчас  пытаемся их найти", — сказал Шостак, слова которого цитируются  в сообщении Общеклинической больницы.

Источник: РИА Новости

Клетка поддерживает форму и передвигается благодаря белку актину: полимеризуясь, он образует нити — актиновые микрофиламенты, главнейшие элементы цитоскелета. Эти филаменты служат клетке опорой, придают ей упругость и т. д.

Опухолевые клетки с актиновыми цитоскелетными нитями (красные) (фото Tomasz Szul).Роль актина трудно переоценить: от него зависит тьма самых разных вещей, от внутриклеточного транспорта до межклеточного общения, и потому этот белок всегда пользовался повышенным вниманием со стороны учёных. В частности, один из самых интригующих вопросов связан с его полимеризацей-деполимеризацией, то есть с образованием и разрушением белковых скелетных нитей. Естественно, эти процессы ввиду своей важности чрезвычайно тонко и чрезвычайно сложно регулируются. Исследователи из Технологического института штата Джорджия (США) обнаружили ещё одно воздействие, которое регулирует состояние актина в клетке, — обычную силу натяжения.

Клетка постоянно испытывает какие-то внешние влияния: её давят, тянут, мнут и т. д. Можно вспомнить о кровяных сосудах, где клетки подвержены воздействию гидродинамических сил, или о нагрузке на кости и мышцы при любом движении. Эти силы действуют в разных направлениях, причём их (сил и направлений) может быть сразу несколько. Чтобы к ним приспособиться, клетка должна противопоставить им цитоскелет, то есть обязана постоянно его перестраивать в зависимости от того, где появилась очередная сила.

Исследователи попробовали проверить, будут ли силы натяжения сами по себе укреплять взаимодействие между молекулами актина — то есть будет ли так, что чем больше разрывное воздействие на актиновую нить, тем сильнее мономеры последней друг за друга держатся. Для этого Ларри Макинтайр и его коллеги использовали атомно-силовой микроскоп, модифицировав его следующим образом: на кончик зонда микроскопа, который применяется для сканирования микроповерхностей, перенесли отдельные молекулы актина, а саму поверхность под зондом покрывали либо теми же мономерами актина, либо актиновыми нитями. Когда зонд опускался на поверхность, между молекулами актина возникало полимеризующее взаимодействие, и, попытавшись поднять зонд, можно было измерить его силу в зависимости от натяжения актиновой нити. Кроме того, в отдельном опыте симулировалось взаимодействие между разными аминокислотами актина, которые отвечают за те или иные виды связей между молекулами актина.

И вот что выяснилось. Дополнительная сила натяжения, приложенная к актиновой нити, заставляла мономеры белка сильнее связываться друг с другом, сообщают учёные в журнале PNAS. К этому взаимодействию подключались новые аминокислоты, и белковая нить упрочнялась. То есть чем сильнее пытались её разорвать, тем больше связей внутри неё образовывалось.

Такой способ управления цитоскелетом гораздо быстрее и удобнее: например, если на какую-то часть клетки усилилось давление, не нужно ждать, когда некий рецептор на мембране даст сигнал молекулярным посредникам в цитоплазме, те передадут его дальше, и в итоге какой-нибудь фермент придёт и укрепит связь между блоками актина в нужном месте цитоскелета. Вместо этого сам цитоскелет понимает, где и когда следует нарастить свою прочность, и сам же эту работу выполняет.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

Многие клетки в нашем организме способны двигаться сами: в первую очередь это касается иммунных клеток и тех, что залечивают раны. При этом им приходится буквально протискиваться между волокнами тканей. Перемещаясь между волокнами, клетки используют белки интегрины, которые, с одной стороны, встроены в клеточную мембрану, а с другой — крепятся к этим самым волокнам. Когда клетке нужно переместиться, она прячет интегрины внутри, а когда нужно снова закрепиться, те опять выходят наружу.

Ползущая клетка рака лёгкого (фото Ben Gun).Манипуляции интегринами должны как-то регулироваться, должен быть какой-то механизм, который определял бы, где и когда этим белкам нужно появиться и схватиться за внешний субстрат. И где-то такое крепление должно быть слабее, где-то — сильнее и т. д. Без такого контроля клетка не смогла бы упорядоченно двигаться и достигать цели.

Исследователи из Манчестерского университета (Великобритания), изучая перемещения фибробластов, обнаружили такого молекулярного «дирижёра», отвечающего за контроль над интегринами. Им оказался белок синдекан-4. К нему приходят самые разные сигналы от окружающей клетку среды, и на их основании синдекан-4 делает вывод, где и какие (сильные или слабые) интегрины нужно задействовать.

В статье, опубликованной в Developmental Cell, авторы пишут, что им удавалось заставить клетки двигаться быстрее или стоять на месте, манипулируя чувствительностью синдекана к внешним сигналам. Грубо говоря, синдекан-4 служит кем-то вроде прораба, который определяет характер работы интегринов, управляет их ротацией. Командование же самим синдеканом, как это часто бывает с белками, происходит с помощью его фосфорилирования.

Влияя на синдекан-4, можно управлять заживлением ран: если клетки будут приходить к повреждённому месту быстрее, то и рана скорее затянется. С другой стороны, раковые клетки тоже, вероятно, используют при движении этот механизм, и в этом случае было бы выгодно научиться замедлять его работу, дабы злокачественные клетки не расползались по всему организму.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

 Стволовые клетки крови существуют в двух состояниях — пассивного поддержания собственной численности и активного замещения погибших клеток крови. Учёные выяснили, что переключение между этими их состояниями осуществляется с помощью окружающих костных клеток.

Наши клетки обновляются благодаря стволовым клеткам: они не столь всемогущи, как эмбриональные, но восстановить повреждения органа или ткани вполне способны. Например, гематопоэтические стволовые клетки дают начало нескольким типам клеток кровяных, и без них было бы нельзя восстановиться после кровопотери. Кроме того, не следует забывать о том, что клетки стареют и умирают естественным образом, и в этом случае их тоже нужно постепенно заменять.

Но стволовые клетки должны как-то поддерживать и собственную популяцию, чтобы не израсходоваться целиком на дифференцированные, специализированные клетки. Исходя из этих соображений, была создана модель (получившая экспериментальное подтверждение на стволовых клетках крови), в которой существуют две популяции стволовых клеток. Одни тихо сидят на своём месте и делятся чрезвычайно редко, всего несколько раз в год: они просто поддерживают число стволовых клеток. И есть другие, активные стволовые клетки, быстро делящиеся и восполняющие запас клеток крови. Причём эти виды находятся в разных местах и в разном микроокружении. Активно делящиеся клетки живут в центральной части костного мозга в компании с эндотелиальными и соединительнотканными периваскулярными клетками. Спящие стволовые клетки можно найти в трабекулярных отделах, которые располагаются в концах костей.

Как происходит распределение клеток между этими популяциями? Как стволовая клетка понимает, что она должна сидеть и поддерживать линию стволовых клеток или же устремиться заполнять потерю дифференцированных? Исследователи из Института медицинских исследований Стауэрса (США) смогли увидеть, как и от кого стволовая клетка получает инструкции о своём будущем. Ключевыми тут оказались два белка — Flamingo (Fmi) и Frizzled 8 (Fz8). Первый отвечает за прикрепление клетки к поверхности, второй — мембранный рецептор. И тот и другой входят в разветвлённый сигнальный путь Wnt, с помощью которого регулируется деятельность стволовых клеток кишечника и волосяных сумок.

Оказалось, что непосредственными инструкторами стволовых клеток крови являются остеобласты, молодые костные клетки. В статье, опубликованной в журнале Cell, исследователи описывают, как проходит диалог между двумя типами клеток. Белки Fmi и Fz8 группируются в месте контакта остеобласта и стволовой клетки крови. В результате активируется тот вариант сигнального пути Wnt, который действует на клетки успокаивающе. Мыши, у которых отключали белки Fmi и Fz8, лишались запаса дремлющих столовых клеток, а у их напарников, которые должны были восстанавливать клетки крови, активность подавлялась на 70%.

При стрессе, при уменьшении активно делящихся клеток, наоборот, активизировалась та ветка сигнального пути, которая «будоражит» клетки, и гематопоэтические клетки запаса просыпались и восполняли число тех, кто должен был следить за балансом дифференцированных клеток крови.

Итак, учёным удалось установить, что определяющую роль в судьбе стволовой клетки играет её окружение и инструкции предаются комбинацией двух поверхностных белков. Когда всё нормально, костные клетки успокаивают стволовые клетки крови, и те продолжают спать и во сне поддерживать собственную линию. Ну и, разумеется, есть надежда, что эти данные можно будет реализовать на практике: если научиться переключать сигнальный путь со спящего сценария на активный, можно будет быстро восполнять число клеток крови в случае кровопотери или иммунного расстройства.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

 Учёные разгадали загадку, откуда взялось несколько видов центромер, за которые клетка растаскивает хромосомы по полюсам деления при размножении.

Во время деления перед клеткой стоит сложная задача: правильным образом распределить хромосомы между дочерними клетками. В зависимости от вида деления (митоз это или мейоз) в дочерние клетки расходятся гомологичные хромосомы или же сестринские хроматиды. Но в любом случае хромосому тащат за центромеру — особую структуру, которая, если нарисовать хромосому в классической Х-образной форме, будет находиться как раз в перемычке икса. Центромера отличается по структуре ДНК и связанных с ней белков от остальной хромосомы. Хотя в целом принцип упаковки ДНК здесь соблюдён: нить нуклеиновой кислоты наматывается на «шайбу» из белков гистонов, формируя элементарную единицу строения хромосомы — нуклеосому.

При делении к центромере крепятся особые молекулярные «канаты», которые начинают тянуть хромосому (или хроматиду) к полюсам деления. Понятно, что от строения центромеры зависит весьма много: неправильная центромера может стать причиной неправильного расхождения хромосом, а это чревато самыми разными болезнями, от синдрома Дауна до рака. Однако, хотя клеточное деление — один из самых интенсивно изучаемых феноменов, до сих пор учёные не имели единого мнения о структуре центромеры. Было известно, что в состав центромерной нуклеосомы входит особая модификация гистона H3. С другой стороны, по разным данным у центромер насчитали шесть разных структур. Вопрос о том, как они соотносятся друг с другом и с клеточным делением, долгое время был большой головной болью для клеточных биологов.

Учёным из Института медицинских исследований Стауэрса (США) удалось раскрыть эту загадку. По их словам, в ходе деления центромера просто меняет структуру, и, рассматривая клетку на разных этапах клеточного цикла, действительно можно насчитать несколько разных центромер. Выяснить это удалось с помощью остроумного методического решения. Исследователи работали с дрожжевыми клетками, у которых в состав центромеры входит гистон Cse4. Чтобы можно было наблюдать за его судьбой, к нему пришили зелёный флюоресцирующий белок. Но исследователи не просто наблюдали за светящимися точками в дрожжевых клетках: они сравнивали интенсивность светимости на разных этапах клеточного цикла.

У дрожжей 16 хромосом, и если в каждой из них есть по центромере, а в каждой центромере сидит по одной копии Cse4, то суммарная светимость клетки должна быть в 16 раз больше, чем светимость одной молекулы Cse4 со светящимся белком. Так и было до того момента, когда клетка начала непосредственно делиться. А когда хромосомы стали расходиться по полюсам, светимость клетки возросла ещё вдвое (то есть она светилась в 32 раза сильнее, чем одна молекула белка).

Иными словами, как пишут исследователи в журнале Cell, центромера обладает переменной структурой, причём эта переменность проявляется, казалось бы, в самый неподходящий момент. Это можно сравнить с тем, как если бы кран поднимал бетонную плиту вместе со строителями, а те вдруг решили поменять крепления между подъёмным тросом и плитой. В случае с центромерой один из белков нуклеосомного комплекса уходит, и на его место приходит ещё одна копия Cse4. После распределения хромосом одна молекула Cse4 покидает центромеру.

Похожие результаты, но с клетками человека были получены группой учёных из Национального онкологического института (США), которые опубликовали свои данные в том же журнале. То есть такие преобразования центромер не есть особенность дрожжей, а свойственны, скорее всего, самым разным организмам и типам клеток. Очевидно, у клетки есть причины для того, чтобы так усложнять себе жизнь. Пока же учёные радуются разрешению важной загадки, связанной с клеточным делением. Возможно, теперь станет ясным механизм некоторых аномалий развития: чтобы хромосомы разошлись неправильно, клетке нужно лишь забыть поменять перед делением один белок центромеры на другой.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА