Американские ученые раскрыли молекулярно-генетические механизмы того, почему помидоры, собранные с грядки и съеденные прямо на месте, заметно вкуснее томатов из холодильника или магазинов, говорится в статье, опубликованной в журнале PNAS.

ПомидорыКультурные томаты (Solanum lycopersicum) были впервые открыты и одомашнены древними южноамериканскими индейцами, откуда эта культура распространилась в Центральную Америку и попала в Европу вместе с конкистадорами в 16 веке. Считается, что семена этого растения были завезены в Испанию самим Кристофором Колумбом или Эрнаном Кортесом. На сегодняшний день существуют тысячи коммерческих и "домашних" сортов томатов.

Гарри Кли (Harry Klee) из университета Флориды в Гейнсвилле (США) и его коллеги задумались над одним из главных вопросов для всех любителей этого плода – то, почему помидоры, лежавшие долгое время в холодильнике или приобретенные в магазине, обладают менее ярким и интересным вкусом, чем свежие томаты с грядки.

Четыре года назад Кли и его коллеги раскрыли часть этой тайны, обнаружив "секретный ингредиент" в домашних помидорах – набор из восьми ароматических молекул и сахаров, которые придавали томатам их приятный вкус. Что интересно, большая часть этих веществ действовала не на язык людей, а на их нос.

Эти вещества, как показывают новые опыты команды Кли, постепенно исчезают после попадания помидоров в холодильник, причем они пропадают не просто так, а по очень интересным генетическим причинам.

Сравнивая наборы ароматических веществ в клетках помидоров, побывавших в холодильнике и только что сорванных с куста, ученые обратили внимание на необычную вещь – оказалось, что пропал не только "секретный ингредиент" вкуса томатов, но и поменялось то, как была "упакована" их ДНК.

Как объясняют ученые, генетический материал человека и всех других живых существ с обособленным клеточным ядром, в том числе и помидор, упакован в особые белки-гистоны, которые удерживают свернутую ДНК на месте и влияют на "считываемость" отдельных генов.

Эта упаковка, как показали эксперименты Кли и его коллег, необратимым образом меняется в клетках помидоров в том случае, если они находятся долгое время при температурах ниже 12 градусов Цельсия. В результате этого работа многих генов, задействованных в синтезе веществ, придающих томатам "помидорный" вкус и запах, почти полностью прекращается и не восстанавливается даже тогда, когда помидор переносят назад в теплое помещение.

Что интересно, все остальные  вкусовые качества помидора, в том числе содержание сахаров и кислот в его мякоти, не меняются после попадания в холодильник и остаются такими же. Соответственно, все негативные изменения во вкусе происходят только потому, что помидор лишается природных "вкусовых добавок".

Почему это происходит? Скорее всего, как показывают наблюдения Кли и его коллег, помидор подавляет синтез этого "секретного ингредиента" по той причине, что подобным образом он пытается защититься от чрезмерно быстрого испарения воды на холоде. Кроме того, ферменты, отвечающие за сборку молекул запаха и вкуса, работают гораздо медленнее при низких температурах, что может объяснять быстрое исчезновение вкуса и запаха у помидор в холодильнике. Открытие этого факта, как надеются ученые, поможет создать новые сорта помидоров, не теряющие вкус от холода.

Источник: РИА Новости

Ученые из The Scripps Research Institute смогли изучить всю структуру динеинового комплекса, выполняющего ряд важнейших функций внутри клеток, в частности, преобразование химической энергии в механическую и перемещение грузов между клетками. Сообщение об этом опубликовано в Nature Structural & Molecular Biology.

Динеиновый комплексДинеины — моторные белки, перемещающиеся по микротрубочкам цитоскелета, трансформирующие химическую энергию в механическую, переносящие грузы между клетками и выполняющие ряд других важных для существования клеток функций. При этом нарушения в работе динеинового комплекса, судя по всему, связаны с такими болезнями, как Паркинсон, Альцгеймер и Хантингтон.

При этом до последнего времени подробно изучить работу динеинового комплекса не удавалось, так как его объем очень велик, а структура крайне сложна. В результате ученые до последнего времени довольствовались исследованием отдельных отрезков комплекса.

Теперь же исследователи сначала создали в лаборатории отдельные белки динеинов и второй части комплекса — динактинов. Затем с помощью электронной микроскопии они смогли сделать двухмерные изображения белков, которые уже содержали огромную, до этого не известную информацию об их структуре. Но и это еще не все. После этого было не только получено изображение белков, но и зафиксировано их взаимодействие и перемещение по микротрубочкам.

В результате было создано трехмерное изображение всей динеиновой структуры, что даст ученым новую и крайне важную информацию.

Истчоник: Научная Россия

Группа ученых из университета Тель-Авива (Израиль) под руководством профессора Нира Бен-Таля (Nir Ben-Tal) предлагает первую глобальную картину эволюционного происхождения белков. Результаты нового исследования опубликованы на сайте университета.

Каждая клетка содержит тысячи белков, каждый из которых несет в себе уникальную подпись. Все белки, различающиеся по форме и функциям, построены из аминокислот. Многие белки имеют жизненно важное значение, о чем свидетельствует множество заболеваний, связанных с их отсутствием или повреждением. Но как белки появились? Есть ли у них общий предок, или же белки эволюционировали по-разному? Формирование глобальной картины вселенной белка имеет важное значение, но это почти невозможно сделать, поскольку требует сравнения бесчисленные пар известных и неизвестных белков. 

Белки состоят из различных комбинаций аминокислот, которые могут функционировать и сами по себе. Именно поэтому ученые посчитали, что достаточно проанализировать отношения между ними — исследователи изучили и сравнили взаимоотношения в  репрезентативном наборе. Результаты были представлены в виде ряда нитей, в которых соединены связи с общим мотивом.

«Связи белков можно интерпретировать как совокупность эволюционных путей, — комментирует Бен-Таль. — В основных компонентах белка прослеживается последовательность и сходство в форме. Предполагается, что в этих связях легко удалять и добавлять повторяющиеся мотивы без ущерба стабильности. По-видимому, эволюция воспользовалась этой особенностью для проектирования новых белков с новыми функциями».

«Это первое исследование, которое изучает последовательное и формальное сходство между белками в контексте пептидных связей, — говорит профессор Нир Бен-Таль. — Исследование предлагает естественный способ организации и поиска среди всех белков. Это в дальнейшем может быть использовано, чтобы теоретизировать белковую эволюцию и даже предложить стратегии для разработки новых белков».

Источник: Научная Россия

Восстановив в общих чертах эволюцию живых организмов на протяжении последнего полумиллиарда лет, палеонтологи все еще чрезвычайно мало знают об эволюции белка. Испанским исследователям удалось реконструировать это химическое соединение, существовавшее ни много ни мало четыре миллиарда лет назад.

Модель белка "До сих пор все попытки изучить эволюцию белковых структур были основаны на сравнении современных белков, – рассказал ведущий автор исследования Хосе Санчем-Руис из университета Гранады. – Это примерно то же самое, что пытаться изучать эволюцию птиц, сравнивая между собой несколько современных представителей этого класса". По словам ученого, наиболее перспективным для эволюционных исследований считается изучение окаменелостей, и поэтому его собственный подход к проблеме можно назвать "раскопками ископаемых белковых структур".

 Санчес-Руис вместе с коллегами построил филогенетическое древо белковых последовательностей, воспользовавшись для этого анализом аминокислотных последовательностей тиоредоксина – белка, участвующего в восстановлении рибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды и обнаруженного у всех представителей живых существ, включая архебактерий и эукариот. С помощью этого древа испанским ученым затем удалось воскресить докембрийские белки в лабораторных условиях и охарактеризовать их свойства.

 Как оказалось, современная структура тиредоксина удивительно похожа на ту, что существовала на заре возникновения жизни, а вот аминокислотные последовательности у них сильно разнятся. Эти данные подтверждают эволюционную модель прерывистого равновесия, согласно которой белковые структуры остаются неизменными в течение долгого времени, а все новые изменения, их затрагивающие, происходят за очень короткие временные промежутки, пишет EurekAlert!

 "В дополнение к раскрытию основных принципов эволюции белковых структур наша методика обеспечивает еще и бесценную информацию о том, как трехмерная структура белка закодирована его аминокислотной последовательностью, – отметил Санчес-Руис. – Она также может предоставлять данные о такой важной цели белковой инженерии и биотехнологии, как проектирование белков с новой структурой".

Источник: PaleoNews

Среди теорий о возникновении жизни на Земле особой популярностью пользуется гипотеза мира РНК. РНК, как известно, может служить катализатором, и на заре жизни такие молекулы РНК могли одновременно и нести специфический наследственный код, и сами же его передавать от одного поколения молекул другому.

Элементы вторичной структуры (цветные) прионного белка, вписанные в конечный пространственный рельеф молекулы (рисунок UWMadisonCALS).Однако, как полагает Майкл Блейбер из Университета штата Флорида (США), белки рано списывать со счетов. В статье, опубликованной в журнале PNAS, г-н Блейбер и его коллеги утверждают, что белки вполне могли возникнуть и функционировать без помощи нуклеиновых кислот. Как известно, правильная работа белковой молекулы зависит от её пространственной укладки, которая определяется последовательностью аминокислот. Эта трёхмерная структура определяет всякое взаимодействие белка с любыми другими молекулами. Можно предположить, что белок становится белком, когда в нём есть достаточное количество разных аминокислот: их разнообразие и количество определяют разнообразие и тонкость настройки пространственной структуры. А большое число разнообразных аминокислот требует шаблона для синтеза, и тут мы упираемся в необходимость РНК.

Но учёным удалось показать, что в определённых условиях пространственные структуры могут складываться из очень небольшого числа аминокислотных блоков. Среди аминокислот есть десяток таких, которые для своего синтеза не требуют сложной ферментной системы живой клетки. Иными словами, эти аминокислоты могли существовать до появления жизни. Учёные предположили, что из этих десяти аминокислот, не нуждающихся в «живых» ферментах, могут получиться пептиды, способные приобретать белковую пространственную структуру.

Исследователи продемонстрировали, что такие упрощённые белки действительно могут приобретать сложную пространственную структуру: число аминокислот удалось понизить до 12, из которых 80% были те, которые не требуют «живого синтеза». То есть двенадцати видов аминокислот достаточно, чтобы сделать белок со стабильной пространственной структурой (при этом, разумеется, аминокислоты могут повторяться и входить в молекулу в разных количествах и в разной последовательности). Хотя такой белок, как видим, не на 100% состоит из «неживых» аминокислот, можно допустить, что для этого нужны особые внешние условия, благоприятные для сворачивания аминокислотных цепей столь необычного состава.

Те белковые молекулы, что были описаны авторами работы, отличались тягой к кислой и высокосолевой среде, то есть могли приобретать пространственную укладку в довольно экстремальных внешних условиях. Во времена возникновения жизни, надо думать, подобные условия были не такой уж редкостью.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

Когда рибосома синтезирует белок, она делает это с разной скоростью: одни участки полипептидной цепи появляются из рибосомы быстрее, другие — медленнее. Считается, что причиной тому строение матричной РНК, по которой едет рибосома. В РНК могут попадаться так называемые элементы вторичной структуры, когда в РНК образуются двуцепочечные участки, которые рибосоме приходится расплетать и превращать в одноцепочечные.

Рибосомы, движущиеся по мРНК, с фрагментами полипептидных синтезируемых цепей (фото Visuals Unlimited / Corbis).Однако исследователи из Батского университета (Великобритания) предлагают иное объяснение тому, почему полипептидная цепь синтезируется с разной скоростью. Во время работы рибосомы растущая цепь белка покидает белоксинтезирующий агрегат через специальный канал. И этот туннель, и сама полипептидная цепь несут какой-то электрический заряд. Так вот, как пишут исследователи в PLoS Biology, трудности возникают тогда, когда в канале рибосомы появляется положительно заряженный участок растущего полипептида. Сам рибосомный канал заряжен отрицательно, а потому между ним и положительно заряженным пептидом будет возникать притяжение. Если зарядов со знаком «+» в каком-то участке синтезируемого белка окажется слишком много, он начнёт избыточно притягиваться к проводящему каналу, и скорость синтеза упадёт.

По словам Кэтрин Чарнески, взаимодействие белка с рибосомным каналом имеет большое значение для проверки качества синтезируемого белка и для его правильного сворачивания. У многих матричных РНК на конце есть специальный «хвост», который не должен транслироваться рибосомой. Если же рибосома ошибётся и вовремя не остановится, на этом «хвосте» будет синтезирован положительно заряженный участок, который замедлит ход рибосомы; это, вероятно, послужит сигналом того, что белок получился неправильный и его надо расщепить.

С другой стороны, замедления рибосомы при синтезе могут давать время уже синтезированным фрагментам белка на приобретение нужной пространственной конфигурации. Лишние свободные аминокислоты могут помешать этому процессу, поэтому их лучше попридержать в рибосомном канале. Так задержки в синтезе могут служить правильному сворачиванию белка и тем самым помогают настроить полипептидную молекулу на предназначенную ей функцию.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

Эволюция происходит на всех уровнях жизни, и белковые молекулы эволюционируют точно так же, как птицы и звери. Но если к эволюции животных мы уже более или менее привыкли, то в случае эволюции макромолекул многое остаётся загадкой: в какую сторону развиваются, например, те же белки, как быстро они это делают и т. д.

Формы пространственной конформации белков; разным цветом показаны стандартные элементы структуры, которые входят в конструкцию более высокого порядка. (Рисунок Cedric Debes / Heidelberg Institute for Theoretical Studies.)Учёным из Института теоретических исследований в Гейдельберге (Германия) удалось определить важное направление молекулярно-белковой эволюции, хотя, возможно, оно и не единственное. В статье, опубликованной в веб-журнале PLoS Computational Biology, сообщается, что эволюция белков шла по пути ускорения фолдинга, то бишь сворачивания белковой молекулы, приобретения ею функциональной пространственной конформации.

Авторы работы проанализировали данные о 92 тысячах белков. Сравнение, разумеется, проводилось с помощью компьютерных методов, при этом особое внимание обращалось на возраст пептидных структур. Был разработан специальный алгоритм, который позволял сравнивать их между собой во временнóм масштабе, с учётом времени возникновения. Так, можно было определить, в каком организме появился белок и когда именно. Одновременно исследователи моделировали фолдинг белков. Процесс фолдинга, при котором белок принимает уникальную пространственную структуру, у разных молекул занимает от наносекунд до минут.

При этом оценивалось сворачивание в двух точках молекулы — точнее, степень их сближения при сворачивании. Это отнимало гораздо меньше времени, чем воссоздание фолдинга всей молекулы, и позволяло оценить именно скорость процесса. Собственно говоря, исследователи сравнивали даже не столько сами белковые молекулы, сколько способы сворачивания: белки могут иметь разную пространственную форму, но идут к ней они сходным способом, и этот способ может быть как быстрым, так и не очень.

В итоге учёные пришли к выводу, что белки, от архейных до тех, что можно найти в многоклеточных организмах, с течением времени сворачивались всё быстрее. И одним из факторов такого ускорения оказалось, по-видимому, укорочение полипептидной цепи. То есть древнейшие белки были более громоздкими и использовали более долгие схемы сворачивания.

Авторы полагают, что на заре жизни это было вполне оправданным: белкам приходилось перестраховываться, чтобы случайно не свернуться неправильно. Потом, с развитием клеточной жизни, белковые молекулы оказались в более комфортных условиях, которые позволяли свернуться быстро и точно. Не следует забывать и о дополнительных клеточных механизмах, которые помогают правильному белковому фолдингу и исправят в случае чего ошибочную конформацию (как это делают шапероны). По мнению учёных, разные формы молекул как раз и произошли из-за того, что белки постоянно искали способ быстрого сворачивания.

Источник: КОМПЬЮЛЕНТА

Учёные из Великобритании разглядели останки органических веществ, законсервированные в теле древнего существа в течение 50 миллионов лет.

Заднюю часть неизвестной зверушки откопали в формации Грин-Ривер (Green River Formation) в штате Юта. Судя по всему, передняя её часть стала чьим-то обедом (фото N. P. Edwards)Герои исследования – аминогруппы, составлявшие когда-то белок кожи рептилии (скорее всего, бета-каротин). Визуализировать их распределение палеонтологам из университета Манчестера удалось при помощи необычного метода исследования – инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье (FTIR).

Кристаллический «щуп» проходит по поверхности окаменелости, и компьютер считывает распределение отражённого инфракрасного сигнала. Органические вещества поглощают часть ИК-излучения и меняют отражённый сигнал, поясняют палеонтологи.

Распределение элементов в окаменелой коже подтвердили и другими методами исследований (иллюстрации Royal Society Proceedings B: Biology) В ходе исследования учёные, не разрушая образец, получили детальную карту кожи ископаемого существа, выяснили, что собой представляют органические останки 50-миллионолетнего белка.

"Органические" в данном случае означает, что вещества хоть и деградировали, но не разрушились полностью, сохранив часть своей истории для биологов.

Британцы предполагают, что за столь хорошую консервацию древней кожи стоит благодарить металлы, присутствующие в тканях в ничтожных количествах. В благоприятных условиях они могут образовывать связи с веществами в коже и с минералами из окружающей почвы. Этот процесс останавливает вымывание разлагающихся тканей и их дальнейшее разрушение.

Источник: MEMBRANA

Поврежденные клетки кожи при солнечном ожоге выделяют большое количество деформированных молекул сигнальной РНК, которые проникают в здоровые клетки и заставляют их вырабатывать белки, вызывающие воспаление и другие характерные признаки "перезагара" - покраснение и болезненную чувствительность, заявляют ученые в статье, опубликованной в журнале Nature Medicine.

"Некоторые болезни, в частности псориаз, лечатся при помощи ультрафиолетового облучения. Основная проблема такой терапии - повышенная вероятность развития рака кожи. Благодаря нашему открытию мы можем получить положительные эффекты УФ-облучения без собственно самого облучения. Кроме того, теперь мы можем блокировать данный механизм для защиты организма особо чувствительных людей, к примеру, больных волчанкой, от ультрафиолета", - заявил руководитель группы биологов Ричард Галло (Richard Gallo) из университета штата Калифорния в Сан-Диего (США).

Галло и его коллеги изучали последствия облучения ультрафиолетовым излучением на культурах кожи человека и на коже здоровых мышей.

В ходе первого эксперимента биологи вырастили несколько культур клеток кожи, разделили их на две группы и облучали половину из них ультрафиолетом в течение минуты. Сила такого облучения имитирует сильный солнечный ожог, при этом часть клеток в пробирках или умирает, или необратимо повреждается. Через некоторое время после облучения ученые очистили питательную среду от клеток и добавили ее в пробирки со здоровыми культурами.

Это привело к необычным последствиям - здоровые клетки начали выделять большое количество молекул белков TNF-альфа и интерлейкина-6. Данные соединения относятся к классу противовоспалительных белков, стимулирующих обмен веществ, переводящих здоровые клетки в режим "чрезвычайной ситуации" и запускающих механизмы самоуничтожения в поврежденных клетках.

Биологи проанализировали содержимое экстракта из питательной среды, в которой обитали облученные клетки, и обнаружили множество деформированных молекул сигнальной РНК. По словам Галло и его коллег, данные молекулы соединялись с особыми белковыми выростами на стенках здоровых клеток - рецепторами врожденной иммунной системы TLR-3. Этот рецептор относится к классу так называемых Toll-like рецепторов, управляющих защитной реакцией на некоторые виды бактерий и появление раковых клеток.

Ученые синтезировали искусственные молекулы РНК, аналогичные тем, которые производят здоровые клетки и облучили их ультрафиолетом. Они добавили полученные молекулы в питательную среду к здоровым клеткам и проследили за их реакцией. Синтетические РНК произвели такой же эффект, что и их природные аналоги.

В следующем эксперименте Галло и его коллеги нейтрализовали данный эффект, удалив ген рецептора TLR-3 из генома мышей. По словам ученых, отключение этого гена сделало кожу грызунов нечувствительной к ультрафиолету и инъекциям поврежденной РНК, - покраснения кожи отсутствовали, так как здоровые клетки перестали выделять противовоспалительные белки.

Как отмечают биологи, препараты на основе молекул РНК можно использовать в качестве "замены" облучения в некоторых видах терапии.