Мир дикой природы на wwlife.ru
Вы находитесь здесь:Новости>>Новости Цитологии


Новости Цитологии (23)

Ученые из ИБХ РАН, МГУ и Университета Юты (США) показали с использованием метода FRET-микроскопии способность нуклеосом обратимо раскручиваться под воздействием FAСT без затрат энергии. Результаты работы опубликованы в журнале Nature Structural & Molecular Biology.

Белковый комплекс FACT способен раскручивать нуклеосому без затрат энергииБелковый комплекс FACT способен раскручивать нуклеосому без затрат энергииМолекула ДНК компактно свернута в ядрах клеток, и правильность укладки обеспечивают специальные белки, которые вместе с ДНК формируют структуру под названием хроматин. Единицу компактизации хроматина — нуклеосому — часто сравнивают с катушкой ниток, в которой ДНК (нитка) намотана на бочонок из белков-гистонов (катушку). Плотная упаковка хроматина в ядре нарушается при транскрипции, когда идет активное считывание наследственной информации с ДНК. Облегчить транскрипцию хроматина помогает консервативный белок FACT, который и стал объектом пристального внимания ученых. Им удалось выяснить важные детали его работы при помощи метода spFRET-микроскопии.

В соседние витки нуклеосомной ДНК вводятся флуоресцентные метки, одна из которых служит донором энергии, а другая — акцептором. Донора можно возбудить с помощью лазера определенной длины волны. Если донор находится близко к акцептору, то происходит переброс энергии на акцептор. Чем ближе расположены метки, тем ярче сигнал от акцептора. Таким образом, можно следить за расстоянием между соседними витками ДНК и оценивать, насколько нуклеосома компактно свернута. Метод был разработан российскими учеными.

С его использованием ученые впервые показали способность нуклеосом обратимо раскручиваться под воздействием FACT in vitro (в пробирке) без затрат энергии, что достаточно необычно, так как  АТФ-зависимые комплексы ремоделирования для перестройки хроматина тратят  много энергии. При образовании комплекса «нуклеосома-FACT» нити ДНК практически полностью распрямляются, но остаются связанными с белками-гистонами. Если убрать FACT из комплекса, то все возвращается на круги своя: нуклеосомная ДНК снова наматывается на основание из гистонов. Таким образом, FACT – это редкий пример АТФ-независимого (без естественных источников энергии) комплекса ремоделирования хроматина.

Изучение этого белкового комплекса важно не только с научной, но и медицинской точки зрения: FACT в большом количестве содержится в опухолевых тканях.


Источник: Научная Россия


Работая с безглазыми червями, ученые открыли принципиально новый тип белков, воспринимающих свет. Он относится к тому же классу, что и вкусовые рецепторы, и работает на два порядка эффективнее, чем обычный зрительный пигмент.

211116bJe6aI3w0VUОб этом говорится в статье американских специалистов из Мичиганского университета, опубликованной в журнале Cell.

До настоящего времени у животных было известно только два типа фоторецепторов: криптохромы и опсины, последние из которых работают в составе сетчатки человека и других позвоночных. Авторы статьи нашли у червей нематод еще один, принципиально новый, тип соединений, способных реагировать на свет.

О его существовании ученые заподозрили, наблюдая, как эти крошечные создания старательно избегают вспышек света, несмотря на отсутствие глаз. Оказалось, что у нематод имеется белок LITE-1, чувствительный к ультрафиолету, но при этом устроенный так же, как мембранные вкусовые рецепторы.

Обычные зрительные пигменты животных состоят из двух частей - структурного белка и хромофора, отвечающего за поглощение фотонов (у человека в его роли выступает витамин А). Даже если нарушить конфигурацию белка, то хромофор частично сохраняет свои поглощающие функции. Напротив, если хоть немного изменить структуру LITE-1, то он полностью перестает поглощать свет. Следовательно, этот белок работает совершенно по иной схеме.

Судя по всему, ключевым фактором для работы LITE-1является местоположение аминокислоты триптофана. Исследователи добавили эту аминокислоту к вкусовым рецепторам из того же семейства GUR-3, что и LITE-1, и в результате они также стали реагировать на свет. Это доказывает, что в будущем биоинженеры смогут искусственно создавать новые разновидности фоторецепторов.

Интересно, что LITE-1 поглощает ультрафиолет в 10-100 раз эффективнее, чем обычные зрительные пигменты. Поэтому его можно будет использовать для защиты от солнечных лучей, а также в биологических исследованиях. Например, с помощью LITE-1 можно будет заставить реагировать на ультрафиолет те клетки, которые раньше этого не делали, и затем произвольно активировать их световыми лучами.

 


 

Источник: infox.ru


 

Ученые из МГУ имени М.В. Ломоносова и Университета Иллинойса (США) изучили способы упаковки ДНК в клеточном ядре и их изменение в процессе ее репликативного синтеза. Статья опубликована в журнале Current Biology.

Сравнение обычной флуоресцентной микроскопии реплицирующегося хроматина и микроскопии с суперразрешениемСравнение обычной флуоресцентной микроскопии реплицирующегося хроматина и микроскопии с суперразрешениемАвторы работы предложили метод маркировки работающих генов, основываясь на различиях активных и неактивных хромосомных участков во времени репликации из ДНК. Дело в том, что активно работающий участок, так называемый эухроматин, реплицируется в самом начале синтетического периода клеточного цикла, а «молчащий» — гетерохроматин — во второй его половине. Новый метод позволил осуществлять неразрушающие исследованияхроматина. «Он основан на комбинации мечения новосинтезированной (дочерней) ДНК методами click-химии с последующей детекций продуктов реакции методами корреляционной флуоресцентной микроскопии с суперразрешением и иммуноэлектронной микроскопии. Иными словами, одну и ту же молекулу в данной клетке мы можем видеть и в оптический, и в электронный микроскоп», — рассказывает один из авторов работы Игорь Киреев из МГУ.  

Такой подход позволил сделать неожиданные выводы. Во-первых, «работающий» хроматин, вопреки традиционным представлениям, как выяснилось, сохраняет весьма высокую степень упаковки, поскольку он представлен высоко структурированными хроматиновыми фибриллами высшего порядка — хромонемами. Во-вторых, оказалось, что ДНК в составе хромонем обладает высокой структурной пластичностью, то есть способна как бы «перетекать» из одного участка хромонемы в соседний. При этом общая плотная структура хромонемы не изменяется. Эти наблюдения не укладываются в рамки существующих теорий о пространственной организациихромосом, но в то же время позволяют высказать новые гипотезы о механизмах передачи эпигенетической информации в процессе клеточного деления.

«Мы сделали предположение о том, что в новой дочерней клетке структуры хроматина могут перемещаться внутри нее, а не являться фиксированными, взаимодействуя с той ДНК, которая еще не удваивалась и “помнит все”, а также содержит необходимые молекулярные компоненты для восстановления утраченной эпигенетической информации», — поясняет Игорь Киреев.

Также ученые показали, что структурная организация генома не является жесткой иерархией: есть некие принципы построения, но внутри заданных границ ДНК обладает некоторой свободой и пластичностью.

В дальнейшем исследователи надеются вплотную приблизиться к расшифровке принципов пространственной организации ДНК, используя прямые методы анализа при помощи визуализации способов упаковки хроматина с высоким разрешением. С практической точки зрения понимание структурных аспектов эпигенетического контроля генной экспрессии поможет найти пути его регулирования, что позволит разрабатывать более эффективные подходы для терапевтических воздействий.


Источник: Научная Россия


Ученые с кафедры молекулярной биологии МГУ, под руководством младшего научного сотрудника Антона Кузьменко, совместно с коллегами из Швеции, обнаружили, что синтез белка в митохондриях пекарских дрожжей может проходить без участия одного из трех компонентов, которые до сих пор считались совершенно необходимыми для безъядерных клеток. Об этом открытии, полные результаты которого опубликованы в журнале Scientific Reports, рассказывается в пресс-релизе Московского университета.

1101161bde790bБелки в живой клетке синтезируются в соответствии с кодом матричной РНК (рибонуклеиновой кислоты), которая, в свою очередь, является «слепком» с нужного участка ДНК. Происходит процесс синтеза белка в особой органелле клетки — рибосоме. Активируют процесс синтеза специальные белки — факторы трансляции. У прокариот, то есть у организмов, клетки которых не имеют ядер (это бактерии и археи) факторов трансляции обнаружено три: IF1, IF2 и IF3. Что же касается эукариот — организмов с ядрами в клетках, в том числе и мы с вами — число этих факторов превышает 20.

Митохондрии — органеллы, «энергетические станции» наших клеток — теоретически должны были бы синтезировать белки как прокариоты. Дело в том, что, согласно господствующей сейчас в науке теории, митохондрии как раз и были когда-то самостоятельными одноклеточными безъядерными организмами, наподобие бактерий, которых наши опять же одноклеточные, но уже эукариотические предки «проглотили», но, вместо того, чтобы переварить, поставили себе на службу. В результате, у митохондрий остались многие черты самостоятельных организмов: собственная ДНК, и даже свои рибосомы, в которых тоже происходит синтез белка.

Ранее у митохондрий было открыто три белка-фактора трасляции: mtIF1, mtIF2 и mtIF3. Казалось бы, все «шло по плану», полностью согласуясь с теорией. Однако эксперимент ученых из Московского университета, имевший своей целью доказать, что фактор mtIF3 (идентифицированный позже других) так же необходим для синтеза белка, как и первые два, дал неожиданный результат.

Молекулярные биологи «вырезали» из митохондриальной ДНК пекарских дрожжей ген, кодирующий белок mtIF3, а на его место вставили ген устойчивости к антибиотику, добавленному к питательной среде, чтобы все клетки, в которых ген остался, погибли. К удивлению ученых, митохондрии выживших клеток, не имевшие третьего фактора трансляции, продолжали успешно синтезировать белки.

«Биосинтез белка в этих условиях шел, в целом, примерно с той же эффективностью, что и в нормальных дрожжевых митохондриях, но был сильно “разбалансирован”. Другими словами, некоторых митохондриальных белков в отсутствие mtIF3 действительно становилось меньше, зато количество других вырастало в несколько раз!» — рассказал ведущий научный сотрудник Петр Каменский, один из основных авторов исследования.

Скорее всего, предполагают теперь ученые, mtIF3 имеет и другие функции в клетке —  координирует соотношение производимых в митохондриях белков. Поскольку ранее была установлена связь между нарушением такой координации и развитием болезни Паркинсона, это открытие, возможно, поможет лучше разобраться в механизмах этой болезни и разработать новые методы ее лечения.

Кроме того, открытие ученых из МГУ открывает дорогу к более точному моделированию системы митохондриальной трансляции in vitro ( «в пробирке»). Такие модели, разработанные для эукариотических и бактериальных клеток, уже некоторое время помогают ученым тестировать лекарства (включая новые антибиотики) и ставить другие важные эксперименты.


Источник: Научная Россия


Ученые из Манчестерского университета изучили десмосомы и выяснили, каким образом эти клетки скрепляют ткань человеческой кожи. Подробности их исследования опубликованы в PNAS.

ДесмосомыДесмосомы, которые также называют пятнами слипания, дают возможность группам клеток функционировать, как структурным единицам. Именно они обеспечивают прочность кожи, а их ослабление может приводить к кожным и сердечным заболеваниям. Поэтому, естественно, ученых всегда интересовало, каким образом десмосомы делают ткани тела такими прочными. Раньше считалось, что они более жесткие, чем другие клетки. Теперь же исследование микробиологов из Манчестерского университета показало, что десмосомы, наоборот, более гибкие, чем другие клетки.

Ученые под руководством доктора Лидии Табернеро (Lydia Tabernero) смогли создать компьютерную модель десмосом. В десмосомах содержатся особые белки, как раз помогающие им соединять ткани. Исследователи выделили эти белки и смогли таким образом получить нужные им молекулы. Они подвергли их рентгеновскому рассеянию, компьютерному и биофизическому анализу, и в результате получили модель молекулы, которая оказалась совсем не такой, как предполагалось.

На компьютерной модели видно, что клетки десмосом более упорядоченные по сравнению с другими, а их упорядоченность достигается как раз за счет их гибкости. Удивительно еще и то, как отметила доктор Табернеро, что десмосомы ослабевают, когда происходит заживление раны или идет развитие эмбриона, то есть в тех ситуациях, при которых ткани должны расти, а во взрослых здоровых тканях они укрепляются, но сохраняют при этом гибкость. Некоторые биологи уже назвали это открытие революционным.

Сама доктор Табернеро сказала следующее: «Это было очень сложное исследование, но сложнее всего было осмыслить его результат, так как он противоречил всем нашим ожиданиям. Мы были очень удивлены, обнаружив гибкость этих молекул, и для того, чтобы быть уверенными в своих выводах, мы тестировали их самыми разными способами».


Источник: Научная Россия


Биохимики из Московского государственного университета раскрыли детали работы ключевого механизма клетки, который оповещает внутренние защитные механизмы и организм в целом о повреждении ДНК и необходимости ее починки или "самоуничтожения" клетки, и опубликовали результаты исследования в журнале Proceedings of the National Academy of Sciences.

Так художник представил себе процесс починки одиночных разрывов в спирали ДНКТак художник представил себе процесс починки одиночных разрывов в спирали ДНК"Теперь мы хотим понять, как данный фермент включается в ответ на разрывы в одной из двух спиралей ДНК. Это поможет нам разработать новые подходы лечения и способы облегчения судьбы людей, которые страдают от синдрома Луи-Бар и других похожих на него болезней", — заявила Светлана Хороненкова с Химического факультета МГУ, одна из авторов статьи.

Как объясняют Хороненкова и ее коллега Григорий Дьянов, каждый день в каждой клетке нашего организма происходит по 10-20 тысяч мелких поломок в ДНК, которые приводят к разрыву ее спиралей. На эти поломки реагирует целый комплекс белков и сигнальных молекул, которые распознают их, оценивают возможность починки, соединяют разорванные нити или подают сигнал на самоликвидацию клетки.

Ключевую роль в борьбе с такими разрывами играет особый фермент АТМ, механизмы включения которого и роль оставались неясными до исследования авторов статьи. Хороненкова и Дьянов попытались выяснить, как работает этот фермент и почему нарушения в его работе вызывают гибель клетки.

Для этого ученые вырастили культуру клеток кожи и проследили за тем, как они реагировали на повреждение ДНК молекулами агрессивного окислителя. Это помогло им выяснить, что ATM реагирует на относительно безобидные единичные, а не на опасные двойные разрывы нитей ДНК, как считалось ранее.

Причиной подобного "алармизма" является то, что клетка просто не успевает починить все единичные разрывы до того момента, как начинается ее деление, так как процесс их ликвидации является достаточно медленным с химической точки зрения.

Когда клетка начинает копировать спираль ДНК, одиночные разрывы в ее структуре достаточно часто превращаются в двойные разрывы, что и вызывает гибель клетки. Таким образом, белок ATM позволяет предотвратить подобный исход, приостанавливая деление до тех пор, пока все единичные разрывы не будут ликвидированы.

Как полагают ученые, собранные ими данные должны помочь их коллегам понять, как возникает синдром Луи-Бар и другие генетически обусловленные болезни, связанные с мутациями в АТМ и других белках, участвующих в починке ДНК.


Источник: РИА Новости


Ученые из The Scripps Research Institute смогли изучить всю структуру динеинового комплекса, выполняющего ряд важнейших функций внутри клеток, в частности, преобразование химической энергии в механическую и перемещение грузов между клетками. Сообщение об этом опубликовано в Nature Structural & Molecular Biology.

Динеиновый комплексДинеиновый комплексДинеины — моторные белки, перемещающиеся по микротрубочкам цитоскелета, трансформирующие химическую энергию в механическую, переносящие грузы между клетками и выполняющие ряд других важных для существования клеток функций. При этом нарушения в работе динеинового комплекса, судя по всему, связаны с такими болезнями, как Паркинсон, Альцгеймер и Хантингтон.

При этом до последнего времени подробно изучить работу динеинового комплекса не удавалось, так как его объем очень велик, а структура крайне сложна. В результате ученые до последнего времени довольствовались исследованием отдельных отрезков комплекса.

Теперь же исследователи сначала создали в лаборатории отдельные белки динеинов и второй части комплекса — динактинов. Затем с помощью электронной микроскопии они смогли сделать двухмерные изображения белков, которые уже содержали огромную, до этого не известную информацию об их структуре. Но и это еще не все. После этого было не только получено изображение белков, но и зафиксировано их взаимодействие и перемещение по микротрубочкам.

В результате было создано трехмерное изображение всей динеиновой структуры, что даст ученым новую и крайне важную информацию.


Истчоник: Научная Россия


Группа ученых из университета Тель-Авива (Израиль) под руководством профессора Нира Бен-Таля (Nir Ben-Tal) предлагает первую глобальную картину эволюционного происхождения белков. Результаты нового исследования опубликованы на сайте университета.

1911142f60ade 500 q95Каждая клетка содержит тысячи белков, каждый из которых несет в себе уникальную подпись. Все белки, различающиеся по форме и функциям, построены из аминокислот. Многие белки имеют жизненно важное значение, о чем свидетельствует множество заболеваний, связанных с их отсутствием или повреждением. Но как белки появились? Есть ли у них общий предок, или же белки эволюционировали по-разному? Формирование глобальной картины вселенной белка имеет важное значение, но это почти невозможно сделать, поскольку требует сравнения бесчисленные пар известных и неизвестных белков. 

Белки состоят из различных комбинаций аминокислот, которые могут функционировать и сами по себе. Именно поэтому ученые посчитали, что достаточно проанализировать отношения между ними — исследователи изучили и сравнили взаимоотношения в  репрезентативном наборе. Результаты были представлены в виде ряда нитей, в которых соединены связи с общим мотивом.

«Связи белков можно интерпретировать как совокупность эволюционных путей, — комментирует Бен-Таль. — В основных компонентах белка прослеживается последовательность и сходство в форме. Предполагается, что в этих связях легко удалять и добавлять повторяющиеся мотивы без ущерба стабильности. По-видимому, эволюция воспользовалась этой особенностью для проектирования новых белков с новыми функциями».

«Это первое исследование, которое изучает последовательное и формальное сходство между белками в контексте пептидных связей, — говорит профессор Нир Бен-Таль. — Исследование предлагает естественный способ организации и поиска среди всех белков. Это в дальнейшем может быть использовано, чтобы теоретизировать белковую эволюцию и даже предложить стратегии для разработки новых белков».


Источник: Научная Россия


Группа Пабло Иглесиаса (Pablo A. Iglesias), профессора электрической и компьютерной инженерии в университете Джонса Хопкинса (США), разработала систему, которая позволяет визуализировать ответ клеточного центра управления, направляющего клетки туда, куда им следует двигаться. В своей работе ученые экспериментировали с белыми клетками крови амебы и человека. Результаты их работы опубликованы в журнале Nature Communications.

Откуда клетки знают дорогу к цели  Откуда клетки знают дорогу к цели В ходе эксперимента клетки определяли путь, по которому им предстоит двигаться, на основе мельчайших различий в концентрации химических веществ между одним концом ячейки и другим. «Клетки могут обнаружить различия в концентрации до 2%, — говорит Петер Девреотес (Peter N. Devreotes), глава факультета клеточной биологии в университете Джона Хопкинса. — Они могут определять небольшие различия вне зависимости от уровня фоновой концентрации, от высокой до низкой».

«Обнаружение градиента происходит в два этапа, — говорит сотрудник лаборатории Иглесиаса Чуань-Хсян Хуан (Chuan-Hsiang Huang). — Во-первых, клетки настраиваются на уровень фонового шума. Сторона клетки, где концентрация меньше, просто перестает отвечать на запросы. Центр управления внутри клетки определяет, с какой стороны поступает сигнал, и клетка начинает двигаться в сторону большего уровня шума». 

Но чтобы начать двигаться, клетка должна так перестроить свои внутренности, чтобы из бесформенного пузыря превратиться в нечто, имеющее явно выраженные переднюю и заднюю части. Группа Петера Девреотеса провела еще один эксперимент с участием Мингджие Ван (Mingjie Wang) и Юлии Артеменко. В этой работе биологи изучали роль так называемой полярности— различия в чувствительности к химическим веществам между передней и задней частью клетки — в ответ на градиент их плотности. «Мы хотели знать, зависит ли полярность от движения и как полярность сама по себе помогает обнаружить градиенты», — объясняет Юлия Артеменко.

Исследователи использовали специальный фармацевтический «коктейль», который не демонтирует скелет клеток, а замораживает их на месте. Затем, как и в работе другой группы, они смотрели на реакции клеточного центра управления на химические градиенты. «Даже если клетки не переделывают скелет, чтобы двигаться, они всё равно улавливают сигналы от градиентов, и замороженный скелет влияет на ответ клетки на градиент, — говорит Артеменко. — Этого не произойдет, если скелет полностью исчезнет. Теперь мы знаем, что сам скелет, а не его способность перестраиваться, влияет на определение градиентов». Результаты этой работы появятся 6 ноября в журнале Cell Reports.

Полученные данные в конечном итоге могут пролить свет на целый ряд важнейших процессов, зависящих от движения клеток, включая клеточное развитие, иммунный ответ, заживление ран и регенерацию органов. Еще одно возможное приложение — борьба с раковыми метастазами.

 


 

Источник: Научная Россия


 

В наших клетках для каждого признака существует как минимум две копии гена — одна от матери, другая от отца. (Варианты, когда ген присутствует в нескольких копиях, сейчас не рассматриваем.) Клетка может выбрать только один какой-то ген, и тогда говорят о моноаллельной экспрессии, когда белок синтезируется лишь с одного варианта аллеля.

Эмбриональные стволовые клетки используют одновременно как материнские, так и отцовские гены. (Фото David Scharf.) Эмбриональные стволовые клетки используют одновременно как материнские, так и отцовские гены. (Фото David Scharf.) Когда именно клетка выбирает в пользу того или иного аллеля? Эксперименты Дэвида Спектора (David Spector) из Лаборатории в Колд-Спринг-Харборе (США) показали, что это случается тогда, когда клетка начинает определяться со своей судьбой, то есть при переходе из эмбрионального стволового состояния в разряд чьих-то предшественников. Учёные сравнивали, как гены работают в эмбриональных стволовых клетках, которые могут превращаться во что угодно, и в клетках-предшественницах нейронов, могущих дать только нервные клетки. Оказалось, что уровень моноаллельной экспрессии в предшественниках нейронов в несколько раз больше, чем в стволовых клетках.

То есть если у стволовых клеток могут работать оба варианта гена, то у нейронных предшественников чаще остаётся только один. Происходит это благодаря эпигенетической регуляции: белки гистоны, связанные с ДНК разных аллелей, получают разные модификации, и один аллель после этого плотно упаковывается белками и становится недоступен для РНК-синтезирующих машин.

Впрочем, всё это не значит, что клетка делает такой выбор относительно вообще всех генов; некоторые из них продолжают быть активными в обеих копиях. Что особенно любопытно, когда выбор всё-таки делается, это происходит случайным образом — то есть клетке всё равно, какой копией гена пользоваться, отцовской или материнской. Но в чём тогда смысл такого выбора? 

По словам исследователей, лишь 8% генов, которые перешли на моноаллельную активность, восполняли недостаток белка, образовавшийся после отключения одного из аллелей. Получается, что моноаллельная экспрессия — это просто способ, с помощью которого можно сильно урезать количество некоторых белков, ведь клетке, чтобы начать дифференцировку, нужно как-то «проредить» их. И, возможно, среди этих белков есть как раз такие, которые при случае могут спровоцировать рак — если их, например, окажется слишком много. А благодаря моноаллельной экспрессии до рака всё-таки дело не доходит. 

Но вопросы всё равно остаются: скажем, как клетка понимает, сколько и какого белка ей нужно оставить? Хочется верить, что всё это разъяснится в следующих экспериментах. 

Результаты исследования опубликованы в Developmental Cell.


Источник: КОМПЬЮЛЕНТА


Страница 1 из 2

Случайные статьи

  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
Предыдущая Следующая

Хищник и жертва поменялись местами

27-05-2011 Просмотров:9987 Новости Зоологии Антоненко Андрей - avatar Антоненко Андрей

Охота жужелицы на лягушку Израильские ученые впервые описали, как насекомое охотится на амфибий и поедает их. Агрессивные жужелицы употребляют в пищу пять видов земноводных. Наблюдение биологов из Тель-Авивского университета переворачивает наше привычное...

Почему морские черепахи возвращаются на "малую родину"?

31-05-2013 Просмотров:7111 Новости Зоологии Антоненко Андрей - avatar Антоненко Андрей

Почему морские черепахи возвращаются на "малую родину"?

Морские черепахи известны тем, что для размножения возвращаются на родину. И это ещё мягко сказано! После 25 лет странствий по морю они приплывают буквально на тот же самый пляж, где...

Ученые рассчитали скорость плавания «чертовых пальцев»

14-01-2016 Просмотров:3578 Новости Палеонтологии Антоненко Андрей - avatar Антоненко Андрей

Ученые рассчитали скорость плавания «чертовых пальцев»

Палеонтологи обнаружили в Германии белемнитов, у которых рекордно хорошо сохранились мягкие ткани. Находка позволила вычислить скорость плавания этих вымерших головоногих моллюсков. БелемнитОб этом говорится в статье немецких и японских ученых, опубликованной в журнале...

Экспедиция судна "Адмирал Владимирский" подтвердила существование острова Яя

30-09-2014 Просмотров:4993 Новости Окенологии Антоненко Андрей - avatar Антоненко Андрей

Экспедиция судна "Адмирал Владимирский" подтвердила существование острова Яя

Кругосветная экспедиция исследовательского судна Балтфлота "Адмирал Владимирский" подтвердила существование острова Яя. Он находится в архипелаге Новосибирских островов в Северном Ледовитом океане, сообщили во вторник ИТАР-ТАСС в пресс-службе Западного военного округа...

Найден редкий образец силурийского ракообразного с окаменевшими мягкими тканями

12-12-2012 Просмотров:6934 Новости Палеонтологии Антоненко Андрей - avatar Антоненко Андрей

Найден редкий образец силурийского ракообразного с окаменевшими мягкими тканями

Международная группа исследователей сделала невероятно редкое открытие нового для науки вида, родственного крабам, омарам и креветкам. Животное длиной около 10 мм исключительно хорошо сохранилось: до наших дней дошёл не только...

top-iconВверх

© 2009-2017 Мир дикой природы на wwlife.ru. При использование материала, рабочая ссылка на него обязательна.